阿尔茨海默氏症可能由蛋白质折叠错误导致
两项新的科学研究发现，阿尔茨海默氏症即早老性痴呆症可能是由结构上发生折叠错误的小块蛋白质引起。防止这类变性的蛋白质积聚，就有可能防治阿尔茨海默氏症、Ⅱ型糖尿病、新型克雅氏症等疾病。
蛋白质是长链结构的大分子，长链缠绕成特殊的形状以发挥其功能。正常状况下，蛋白质的亲水基在外部，而疏水基在内部，蛋白质就易溶于水。如果长链的折叠方式错误，使疏水基在外面，蛋白质就不能溶解，而在细胞或组织里形成团块，干扰正常生理功能，因此错折叠的蛋白质是有毒的。
此前的研究曾经发现，阿尔茨海默氏症患者脑部有大块的错折叠的贝塔-淀粉样蛋白质聚集，但这类蛋白质与患者痴呆症状之间的具体关系还不清楚。美国哈佛医学院的科学家在新一期英国《自然》杂志上报告说，他们发现由几个分子构成的贝塔-淀粉样蛋白质小型团块能够影实验鼠脑部记忆过程。这些称为寡聚物的团块粘在神经之间相互相通信的节点——神经突触上，影响神经的功能。
这项研究表明，小型贝塔-淀粉样蛋白质团块可能导致神经损伤。科学家还发现，使用化学物质抑制能制造贝塔-淀粉样蛋白质的酶，可以防止蛋白质在细胞组织中形成团块，从而使这些细胞发挥正常生理功能。
英国剑桥大学的一个研究小组在同一期杂志上报告说，他们从细菌和牛体内取出两种无害的蛋白质，使它们的结构发生变化，产生折叠错误。结果变性后的蛋白质团块都削弱了实验鼠的细胞功能。这表示，对于阿尔茨海默氏症、Ⅱ型糖尿病和新型克雅氏症这类患者体内有淀粉样蛋白质团块积聚的疾病中，小型错折叠蛋白质团块的形成可能是共同的致病因素。但这类蛋白质的致病机理尚需进一步研究。, http://www.100md.com
蛋白质是长链结构的大分子，长链缠绕成特殊的形状以发挥其功能。正常状况下，蛋白质的亲水基在外部，而疏水基在内部，蛋白质就易溶于水。如果长链的折叠方式错误，使疏水基在外面，蛋白质就不能溶解，而在细胞或组织里形成团块，干扰正常生理功能，因此错折叠的蛋白质是有毒的。
此前的研究曾经发现，阿尔茨海默氏症患者脑部有大块的错折叠的贝塔-淀粉样蛋白质聚集，但这类蛋白质与患者痴呆症状之间的具体关系还不清楚。美国哈佛医学院的科学家在新一期英国《自然》杂志上报告说，他们发现由几个分子构成的贝塔-淀粉样蛋白质小型团块能够影实验鼠脑部记忆过程。这些称为寡聚物的团块粘在神经之间相互相通信的节点——神经突触上，影响神经的功能。
这项研究表明，小型贝塔-淀粉样蛋白质团块可能导致神经损伤。科学家还发现，使用化学物质抑制能制造贝塔-淀粉样蛋白质的酶，可以防止蛋白质在细胞组织中形成团块，从而使这些细胞发挥正常生理功能。
英国剑桥大学的一个研究小组在同一期杂志上报告说，他们从细菌和牛体内取出两种无害的蛋白质，使它们的结构发生变化，产生折叠错误。结果变性后的蛋白质团块都削弱了实验鼠的细胞功能。这表示，对于阿尔茨海默氏症、Ⅱ型糖尿病和新型克雅氏症这类患者体内有淀粉样蛋白质团块积聚的疾病中，小型错折叠蛋白质团块的形成可能是共同的致病因素。但这类蛋白质的致病机理尚需进一步研究。, http://www.100md.com