P53杀手Mdm2自身的降解调控
101期上发表一篇文章，Ronai’s group发现，可能是一类泛肽的蛋白SUMO－1在其中发挥作用。他们发现，SUMO－1与泛肽都可以共价连接在Mdm2
446位的lysine上，如泛肽连接则Mdm2被降解，如SUMO－1连接则Mdm2稳定存在，促使p53降解。另外，放射性压力可使SUMO－1失活，这也解释了p53遇放射性压力稳定性增强的可能原因。Sumoylation与泛肽化在调节蛋白质代谢过程中的竞争性角色是否会象蛋白质磷酸化、去磷酸化一样普遍存在呢?
相关文章：
SUMO-1modification of Mdm2 prevents its self-ubiquitinant and increases Mdm2 ability to
ubiquitinate p53 .Cell 101,753-762 (2000)
Regulation of p53 stability .Oncogene
18,7637-7643(1999)
新思路
新技术—其他文章, 百拇医药
446位的lysine上，如泛肽连接则Mdm2被降解，如SUMO－1连接则Mdm2稳定存在，促使p53降解。另外，放射性压力可使SUMO－1失活，这也解释了p53遇放射性压力稳定性增强的可能原因。Sumoylation与泛肽化在调节蛋白质代谢过程中的竞争性角色是否会象蛋白质磷酸化、去磷酸化一样普遍存在呢?
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18,7637-7643(1999)
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