华裔科学家发现长β淀粉样蛋白
美国生物化学和分子生物学学会最新消息，科学家发现了更长的β淀粉样蛋白(Aβ)。这是美国田纳西大学华裔科学家徐学敏和他所领导的科研组取得的最新研究成果。(J Biok Chem 2004 279 50647)
以往的研究发现，Aβ一般由39～43个氨基酸残基组成，但徐学敏等却检测到了由46个氨基酸残基组成的更长的Aβ，即Aβ46。鉴于实验证明Aβ越长则越易凝聚沉淀从而其致病性越强的事实，因而该发现可能为阿尔茨海默病的诊治提供新的线索。
Aβ由淀粉样蛋白前体蛋白(APP)裂解而形成。徐学敏等进一步发现，Aβ46由APP在一个前所未知的裂解点裂解而形成。他们证实，APP跨膜区除存在已知的γ和ε裂解点之外，还存在一个新的ζ裂解点。值得注意的是，这个新的ζ裂解点恰好就是一个与遗传性早期发病相关的APP突变点，即APP717突变点。无疑，这一新发现将为解答为什么该突变导致产生相对较长的新的ζ切割位点开辟新的途径。
徐学敏等的另一重要发现是，某些一直被用来抑制分泌性Aβ产生的化合物实际上却导致更长的Aβ在细胞内部的积累。这一重要发现对于着眼于抑制剂设计的药物开发极其重要。, 百拇医药
以往的研究发现，Aβ一般由39～43个氨基酸残基组成，但徐学敏等却检测到了由46个氨基酸残基组成的更长的Aβ，即Aβ46。鉴于实验证明Aβ越长则越易凝聚沉淀从而其致病性越强的事实，因而该发现可能为阿尔茨海默病的诊治提供新的线索。
Aβ由淀粉样蛋白前体蛋白(APP)裂解而形成。徐学敏等进一步发现，Aβ46由APP在一个前所未知的裂解点裂解而形成。他们证实，APP跨膜区除存在已知的γ和ε裂解点之外，还存在一个新的ζ裂解点。值得注意的是，这个新的ζ裂解点恰好就是一个与遗传性早期发病相关的APP突变点，即APP717突变点。无疑，这一新发现将为解答为什么该突变导致产生相对较长的新的ζ切割位点开辟新的途径。
徐学敏等的另一重要发现是，某些一直被用来抑制分泌性Aβ产生的化合物实际上却导致更长的Aβ在细胞内部的积累。这一重要发现对于着眼于抑制剂设计的药物开发极其重要。, 百拇医药