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编号:10545647
http://www.100md.com 2004年5月26日
     s New Roman'; mso-hansi-font-family: 'Times New Roman'">都是相对的。

    鼠源CD52糖蛋白的近似分子量为26KD[13], 1997年Duk等报道分子量为26KD的鼠源CD52糖蛋白是经过彻底的β消除脱糖基化作用,脱去了所有的含糖侧链,包括O连接的糖聚[14]。1999年Rosemarise A 等人的文献中提到用SDS-PAGE和免疫杂交实验测出人类CD52糖蛋白的分子量为21-28KD[15],同年Schröter等报道了人类CD52糖蛋白分子的分子量为15—25KD[16],同年ALAN.B等用不同的抗体做免疫杂交实验检测到人类脾脏中淋巴细胞的CD52蛋白的分子量为~18—22KD,而人类精子表面CD52糖蛋白的分子量为~15—25KD[8]。但是在2001年 G.HALE报道了用SDS凝胶电泳检测CD52蛋白分子位于25—29KD的位置,而实际分子量只有8—9KD[7]。也许是CD52糖蛋白的糖结构容易变动造成分子量的大范围变动。

    大多数文献报道CD52糖蛋白分子的PI为~2.5—3.5,CD52的同源分子通过磷脂酶反应后,切除了GPI锚着物,也就减少了唾液酸残基,导致酸性度下降,PH值显然会升高。ALAN.B等用单克隆抗体S19对CD52分子做杂交实验,以及磷脂酶切除GPI锚着物的对比实验,发现了PH上升为~2.5—5.2[8]

    3.2 CD52糖蛋白抗体的多样性

    因为CD52糖蛋白的同源分子很多,这样必定会导致CD52分子抗体的多样性。人类CD52糖蛋白抗原分子在开始有三种抗体检测到了它的存在,分别是:CAMPATH-1M(rlgM), CAMPATH-1G(rlgG2b,rlgG2c)和mlgM[17]。接下来又发现两种CD52糖蛋白的HI-186和CF1D12抗体[18]。不久有了CAMPATH-1H抗体的报道,CAMPTATH-1H是第一个完全人化的抗体[19.20]。后来又继续发现了多种抗体,它们都有相同的特异性[8,21]。1999年ALAN.B等分别用2E5,2C6,2B6,H6-3C4,S19,CAMPATH六种抗体对脾脏淋巴细胞表面和精子表面的CD52糖蛋白分子作免疫杂交实验[8]。针对CD52 糖蛋白分子作免疫杂交实验,根据多数文献报道用得较多的两种抗体为S19和CAMPATH抗体。

    3.3 CD52糖蛋白涉及到的生理功能以及疾病治疗

    CD52 糖蛋白分子涉及到的功能很法程度上决定于其分子表面的多糖残基,CD52糖蛋白分子上面有GPI锚着物,在细胞信号传导中,CD52糖蛋白分子是淋巴细胞的分化标记[8]。CD52糖蛋白能诱导多种细胞因子的释放,能介导细胞之间的信号途径,在免疫反应中有重要的作用,特别是在生殖系统中的功能(下面会提到)更引人注目。CD52糖蛋白分子的N聚糖在逃避免疫反应的过程中扮演一个重要的角色,所以在治疗各种与免疫有关的疾病中,CD52糖蛋白分子被额外重视。有很多文献都报道了CD52糖蛋白分子在治疗与免疫应答有关的病例,如通过骨髓移植治疗白血病,治疗T细胞和B细胞恶性瘤,肾脏移植中的排斥反应,风湿性关节炎,系统血管炎以及多样性硬化症[9.22,23,24,25,26]

    4 CD52糖蛋白与生殖

    4.1 生殖系统中精子表面CD52糖蛋白分子的概述

    CD52糖蛋白是那些为数不多的,研究得较为详细的精子表面糖蛋白的一种,它与人类抗体介导的不孕不育有关,大多数实验和文献报道精子表面的CD52糖蛋白分子以及同源分子的分子量为上一页 [1] [2] [3] [4] [5] [6] 下一页

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