纤维环、髓核的结构组成和生理功能
作者：黄 彦 周红海
单位：黄 彦 广西中医学院附设中医学校(南宁市东葛路31号 530022)；周红海 广西中医学院(南宁 530001)
关键词：纤维环；髓核；结构；生理；综述
广西中医学院学报990379 中图分类号 R324
椎间盘是脊柱发挥其生理功能的重要保证，纤维环、髓核则是椎间盘保持脊柱稳定，维持正常活动度，提供减压作用的主要部分。多年来研究者在这两部分的结构组成和生理功能的研究中取得了不少成果。
1 解剖结构和生理功能
纤维环由分为外、中、内三层呈同心圆排列的纤维构成构架。外层主要为胶原纤维成份，内层是纤维软骨带，各层间有粘合样物质粘合。纤维层内纤维平行排列，层间纤维相互交叉，相邻纤维层与椎间盘平面成±30度夹角〔1，7〕。纤维环的前侧、两侧的纤维层最厚，平行斜向两椎体，后侧的纤维层只有它们的一半，但也有12层并且排列要比两边的复杂。纤维环中外层纤维通过sharpy’s纤维紧密地附着于两个椎体的垢环之间，内层纤维连于上下软骨终板上，形成略带弧形的结构，很好的保存了髓核的胶体成分，维持髓核的位置与形状，保证整个椎间盘的负重和轴承作用的发挥。较薄的后层纤维在结构上属于内层，它的最里面纤维直接进入髓核与细胞间质相连，和髓核无明显的界限。在脊柱侧弯、扭转时，椎间盘内后方的髓核可以在纤维环与软骨终板组成的结构中很好地流动；特别是前曲、后仰时，薄的后壁给髓核的移动提供了一定的弹性空间，较厚的前侧纤维环则提供髓核与脏器之间的隔护，共同协调脊柱的生理活动〔1～3〕。
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纤维环可承受的力量相当强大，剪切刚度达260N/mm,实验负载≥2000N，环纤维与骺环、软骨终板的连接非常坚固，各分层中交叉的短纤维可限制纤维环的过度运动，保持了脊柱在前屈，后伸。侧曲和扭转运动时脊柱的稳定及适当的生理活动范围。而在髓核受到压力轻度变扁时，紧密排列的纤维环纤维即可开始吸收髓核向环壁传来的压力，纤维轻度延长，当整个纤维环的纤维均发生这种压力形变时，脊柱所受的负荷力即被纤维环所吸收，在生理受力的极限内，分散减缓了髓核——椎体——脊柱的受力量度〔3～5〕。
发育成熟的髓核是一个由软骨样细胞分散在细胞间质内，周围围绕着一个比较致密的胶原纤维网的含水球，位于椎间盘偏后位置，占推间盘横断面积的50%～60%；由于它的含水量很高，并和软骨终板紧密接触，是椎间盘接受经软骨终板主要营养途径渗透交换营养的主要部分。髓核与包裹它上下面的软骨终板，周围的纤维环共同构成对抗重力和张力的闭合缓冲系统〔1，7，8〕。在脊柱运动时，髓核犹如滚珠轴承起支点作用，协助脊柱其他部分完成生理活动〔1，2，5，7〕。髓核球型结构偏后的位置，对分散压力，支持角度大频率高的弯曲等运动有重要意义。髓核本身只在婴儿时期和严重退变时才有血管长入，正常时它的营养主要由椎体——软骨终板——髓核的椎间盘主要营养途径渗透供给〔5，6，8〕。
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2 生理状态下的细胞
纤维环细胞密度为9000个细胞/mm3，其外层的细胞呈梭型，主要属于纤维细胞，内层细胞呈圆形，主要属于软骨细胞。在培养的情况下，用透射电镜观察则有许多共同的超微结构表现，它们的核较圆，核仁较明显。细胞质内可见大量的附有核糖体颗粒的粗面内质网和滑面内质网。细胞质内线粒体多，为椭圆形，有的可看到双层单位膜，由单位膜包绕初级深酶体和次级深酶体。细胞质内有一系列的扁平囊及小泡主成的高尔基复合体和分泌颗粒，纤维环细胞合成分泌蛋白多糖及胶原纤维的能力很旺盛，保证纤维环生理代谢活动所需的构造物质的供给。一但这种供给减少，纤维环的生物性能就会减弱，椎间盘开始退变〔8，9〕。
3 主要细胞外基质的表现
正常人椎间盘不同的区域的胶原含量是有差异的，纤维环的胶原含量明显高于髓核，环内层的胶原含量低于外层，后外侧低于前外侧，后外侧内层最低〔1〕。这可能与进化中的弯腰运动较多有关。分子生物学研究表明，组成纤维环的主要胶原有Ⅰ、Ⅱ型胶原，还有部分Ⅸ型胶原和1a、2a、3a链以及在修复情况下出现的少许Ⅲ型胶原。纤维环中的Ⅰ型胶原占整个椎间盘同型胶原的40%，正常人外层纤维环几乎全部由Ⅰ型胶原组成，由环的外层向内层延伸，Ⅰ型胶原逐渐减少，Ⅱ型胶原不断增多〔8～11〕。
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髓核中含量最丰富的胶原类型是Ⅱ型，其分子上的羟赖氨酸残基含量达72个之多，它的亚氨基酸的侧链经糖化后产生二糖衍生物和单糖衍生物，聚集大量的水分子，产生高含水状态，使髓核更加适于变形而又有足够的承受压力的能力，使它担当的功能可以很好地发挥。髓核中还含有少量的1a、2a、3a链和Ⅸ、Ⅳ、Ⅺ型胶原及一些短线的胶原分子，共同构成髓核的胶原体系〔8～11〕。据研究，人纤维环中蛋白多糖的主要成分：己糖胺、葡萄糖胺、半乳糖胺及糖醛酸的含量比分别为660,335,24和225左右。正常比例构成的蛋白多糖决定着从纤维环表面渗透进入椎间盘内营养椎间盘细胞的溶液浓度，纤维环的水化程度，从而影响着纤维环的生理功能，特别是力学性能的正常发展〔12，13〕。髓核吸水及保持水分的能力对它的抗压功能影响巨大。刚出生婴儿的髓核含水88%，直到77岁，还有平均69%的含水量，为了保证这种状态，髓核进化成了一个高蛋白多糖的组织〔8，12，13〕。
除了胶原纤维和蛋白多糖外，弹性蛋白纤维对纤维环、髓核的生理功能的作用也是研究得不少的一个方面。髓核的弹性蛋白纤维含量比纤维环外层明显的减少，纤维形状极不规则，与胶原纤维的排列不一致但较纤维环的稍粗〔9，14〕。弹性蛋白纤维具有高度的伸缩性能和极高的强度，虽然在椎间盘中分布不均，但受力方向一致，它与胶原构成椎间盘 的主要支架结构，共同维持和承受相应的应力，对椎间盘缓冲震荡系统的构成发挥重要作用，正常成年人椎间盘的弹性蛋白纤维饱满光滑，密集成网，健康老年人的椎间盘的弹性蛋白纤维稀疏、僵直，欠饱满，表面不光滑，有凹迹，在椎间盘退变、病变时弹性蛋白纤维上出现间隔，少部分出现断裂，许多纤维上出现断裂，磨损、不规则空洞。分子生物学研究证明，其mRNA阳性杂交信号消失，不再有新的纤维合成补充，在应力的作用下含量逐步减少，至使和变性的胶原纤维一并改变了椎间盘的生物力学特性〔15〕。
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4 结语
从大体形态到微观组成和生化组分，纤维环和髓核既有本身的特点，更在整体上相互协调，与软骨终板一起，维持了椎间盘的有机构成和生理功能的正常发挥。由于各种因素如工作中长时间的震动、经常的吸烟、过度的劳动等等，都会影响到它们的正常构成和生理功能，引起退变，从而影响到整个脊柱的功能〔5，6，12，13〕。因此，更深入地了解它们的结构组成变化和生理功能之间的关系，开展维护预防方面的探讨，是纤维环、髓核研究的下一个方面。
参考文献
〔1〕Huzzah MD, Somas Raw:Human Intervertebral Disc Structure and Functon,Anat.Rec.1988,220(4):337～358
〔2〕Tsujyi.H,Hirano IV,Ohshima H,et al.Structural Variation of the Anterior and Posterior,Anulus Fibrous in the Development of Human Lumbalr Intervertebral Disc:A Risk Factor for Intervertebral Disc Ruptur.Spine 1993,18(2):202～216
, http://www.100md.com
〔3〕Ebara S, Latrines J.C.,Setton A,et al.Tensile Properties of Nondegenerate Human Lumbar Anulus Fibroses.Spine 1996,21(4):452～461
〔4〕Paul B,Henk G.Change of Disc Height ,Riddle Disc Bulge,and Intradiscal Pressure from Discectomy. An Invert Investigation on Human Lumbar Discs. Spine.1991,16(6):641～646
〔5〕Rudert M,Tillnann B.Detection of Lymph and Blood Vessels in the Human Intervertebral Disc by Histochemical and Immunohistochemical Methods.Anat—anz.1993,175(3):237～240
, http://www.100md.com
〔6〕Holm S, Maroudas A,Urban J.P..et al.Nutrition of the Intervertebral Disc.Solute Transport and Metabolism.Connect Tissue.RES 1981,8(2):101～119
〔7〕陈小亮，胡有谷.腰椎间盘的超微结构观察.中华骨科杂志.1990，10(2)：138～141
〔8〕Buckwalter JA.Spine Update.Aging and Degeneration of the Human Intervertebral Disc.Spine 1995,20(1):1307～1314
〔9〕胡有谷,吕振华,陈晓亮,等.腰椎间盘的细胞、胶原与弹性蛋白.中华骨科杂志.1997，17(12)：8～10
, http://www.100md.com 〔10〕John A, Thomas S,Fred N,et al.The Human Lumbar Intervertebral and Denaturation of the Extracellular Matrix with Growth, Maturation, Ageing ,and Degeneration. J. Clin. Invest. 1996,98(4):996～1003
〔11〕李书忠，胡有谷，陈培勋.腰椎间盘不同节段不同区域的胶原定量研究.中华外科杂志，1994，32(11):670～672
〔12〕Venn G, Sims T, Mason RM.Collagen Stability and Cross—linking in the Normal and Kyposcoliotic Mouse Intervertebral Disc. Biosci.Rep.1988,(8):315～322
, 百拇医药
〔13〕Bayliss Mt,Johnstone B, D'Brien JP.Proteoglycan Synthesis in the Human Intervertebral Disc Variation With Age, Region and Pathology. Spine .1988,13(9):972～981
〔14〕胡有谷，陈晓亮，季祥荣.腰椎间盘组织的三维结构观察.青岛医学院学报.1987，23(2)：1～5
〔15〕印金玉，胡有谷，夏精武，等.腰椎间盘弹性蛋白超微结构观察.中华骨科杂志.1998，18(3)：157～160
收稿日期：1999-04-13, http://www.100md.com
单位：黄 彦 广西中医学院附设中医学校(南宁市东葛路31号 530022)；周红海 广西中医学院(南宁 530001)
关键词：纤维环；髓核；结构；生理；综述
广西中医学院学报990379 中图分类号 R324
椎间盘是脊柱发挥其生理功能的重要保证，纤维环、髓核则是椎间盘保持脊柱稳定，维持正常活动度，提供减压作用的主要部分。多年来研究者在这两部分的结构组成和生理功能的研究中取得了不少成果。
1 解剖结构和生理功能
纤维环由分为外、中、内三层呈同心圆排列的纤维构成构架。外层主要为胶原纤维成份，内层是纤维软骨带，各层间有粘合样物质粘合。纤维层内纤维平行排列，层间纤维相互交叉，相邻纤维层与椎间盘平面成±30度夹角〔1，7〕。纤维环的前侧、两侧的纤维层最厚，平行斜向两椎体，后侧的纤维层只有它们的一半，但也有12层并且排列要比两边的复杂。纤维环中外层纤维通过sharpy’s纤维紧密地附着于两个椎体的垢环之间，内层纤维连于上下软骨终板上，形成略带弧形的结构，很好的保存了髓核的胶体成分，维持髓核的位置与形状，保证整个椎间盘的负重和轴承作用的发挥。较薄的后层纤维在结构上属于内层，它的最里面纤维直接进入髓核与细胞间质相连，和髓核无明显的界限。在脊柱侧弯、扭转时，椎间盘内后方的髓核可以在纤维环与软骨终板组成的结构中很好地流动；特别是前曲、后仰时，薄的后壁给髓核的移动提供了一定的弹性空间，较厚的前侧纤维环则提供髓核与脏器之间的隔护，共同协调脊柱的生理活动〔1～3〕。
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纤维环可承受的力量相当强大，剪切刚度达260N/mm,实验负载≥2000N，环纤维与骺环、软骨终板的连接非常坚固，各分层中交叉的短纤维可限制纤维环的过度运动，保持了脊柱在前屈，后伸。侧曲和扭转运动时脊柱的稳定及适当的生理活动范围。而在髓核受到压力轻度变扁时，紧密排列的纤维环纤维即可开始吸收髓核向环壁传来的压力，纤维轻度延长，当整个纤维环的纤维均发生这种压力形变时，脊柱所受的负荷力即被纤维环所吸收，在生理受力的极限内，分散减缓了髓核——椎体——脊柱的受力量度〔3～5〕。
发育成熟的髓核是一个由软骨样细胞分散在细胞间质内，周围围绕着一个比较致密的胶原纤维网的含水球，位于椎间盘偏后位置，占推间盘横断面积的50%～60%；由于它的含水量很高，并和软骨终板紧密接触，是椎间盘接受经软骨终板主要营养途径渗透交换营养的主要部分。髓核与包裹它上下面的软骨终板，周围的纤维环共同构成对抗重力和张力的闭合缓冲系统〔1，7，8〕。在脊柱运动时，髓核犹如滚珠轴承起支点作用，协助脊柱其他部分完成生理活动〔1，2，5，7〕。髓核球型结构偏后的位置，对分散压力，支持角度大频率高的弯曲等运动有重要意义。髓核本身只在婴儿时期和严重退变时才有血管长入，正常时它的营养主要由椎体——软骨终板——髓核的椎间盘主要营养途径渗透供给〔5，6，8〕。
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2 生理状态下的细胞
纤维环细胞密度为9000个细胞/mm3，其外层的细胞呈梭型，主要属于纤维细胞，内层细胞呈圆形，主要属于软骨细胞。在培养的情况下，用透射电镜观察则有许多共同的超微结构表现，它们的核较圆，核仁较明显。细胞质内可见大量的附有核糖体颗粒的粗面内质网和滑面内质网。细胞质内线粒体多，为椭圆形，有的可看到双层单位膜，由单位膜包绕初级深酶体和次级深酶体。细胞质内有一系列的扁平囊及小泡主成的高尔基复合体和分泌颗粒，纤维环细胞合成分泌蛋白多糖及胶原纤维的能力很旺盛，保证纤维环生理代谢活动所需的构造物质的供给。一但这种供给减少，纤维环的生物性能就会减弱，椎间盘开始退变〔8，9〕。
3 主要细胞外基质的表现
正常人椎间盘不同的区域的胶原含量是有差异的，纤维环的胶原含量明显高于髓核，环内层的胶原含量低于外层，后外侧低于前外侧，后外侧内层最低〔1〕。这可能与进化中的弯腰运动较多有关。分子生物学研究表明，组成纤维环的主要胶原有Ⅰ、Ⅱ型胶原，还有部分Ⅸ型胶原和1a、2a、3a链以及在修复情况下出现的少许Ⅲ型胶原。纤维环中的Ⅰ型胶原占整个椎间盘同型胶原的40%，正常人外层纤维环几乎全部由Ⅰ型胶原组成，由环的外层向内层延伸，Ⅰ型胶原逐渐减少，Ⅱ型胶原不断增多〔8～11〕。
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髓核中含量最丰富的胶原类型是Ⅱ型，其分子上的羟赖氨酸残基含量达72个之多，它的亚氨基酸的侧链经糖化后产生二糖衍生物和单糖衍生物，聚集大量的水分子，产生高含水状态，使髓核更加适于变形而又有足够的承受压力的能力，使它担当的功能可以很好地发挥。髓核中还含有少量的1a、2a、3a链和Ⅸ、Ⅳ、Ⅺ型胶原及一些短线的胶原分子，共同构成髓核的胶原体系〔8～11〕。据研究，人纤维环中蛋白多糖的主要成分：己糖胺、葡萄糖胺、半乳糖胺及糖醛酸的含量比分别为660,335,24和225左右。正常比例构成的蛋白多糖决定着从纤维环表面渗透进入椎间盘内营养椎间盘细胞的溶液浓度，纤维环的水化程度，从而影响着纤维环的生理功能，特别是力学性能的正常发展〔12，13〕。髓核吸水及保持水分的能力对它的抗压功能影响巨大。刚出生婴儿的髓核含水88%，直到77岁，还有平均69%的含水量，为了保证这种状态，髓核进化成了一个高蛋白多糖的组织〔8，12，13〕。
除了胶原纤维和蛋白多糖外，弹性蛋白纤维对纤维环、髓核的生理功能的作用也是研究得不少的一个方面。髓核的弹性蛋白纤维含量比纤维环外层明显的减少，纤维形状极不规则，与胶原纤维的排列不一致但较纤维环的稍粗〔9，14〕。弹性蛋白纤维具有高度的伸缩性能和极高的强度，虽然在椎间盘中分布不均，但受力方向一致，它与胶原构成椎间盘 的主要支架结构，共同维持和承受相应的应力，对椎间盘缓冲震荡系统的构成发挥重要作用，正常成年人椎间盘的弹性蛋白纤维饱满光滑，密集成网，健康老年人的椎间盘的弹性蛋白纤维稀疏、僵直，欠饱满，表面不光滑，有凹迹，在椎间盘退变、病变时弹性蛋白纤维上出现间隔，少部分出现断裂，许多纤维上出现断裂，磨损、不规则空洞。分子生物学研究证明，其mRNA阳性杂交信号消失，不再有新的纤维合成补充，在应力的作用下含量逐步减少，至使和变性的胶原纤维一并改变了椎间盘的生物力学特性〔15〕。
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4 结语
从大体形态到微观组成和生化组分，纤维环和髓核既有本身的特点，更在整体上相互协调，与软骨终板一起，维持了椎间盘的有机构成和生理功能的正常发挥。由于各种因素如工作中长时间的震动、经常的吸烟、过度的劳动等等，都会影响到它们的正常构成和生理功能，引起退变，从而影响到整个脊柱的功能〔5，6，12，13〕。因此，更深入地了解它们的结构组成变化和生理功能之间的关系，开展维护预防方面的探讨，是纤维环、髓核研究的下一个方面。
参考文献
〔1〕Huzzah MD, Somas Raw:Human Intervertebral Disc Structure and Functon,Anat.Rec.1988,220(4):337～358
〔2〕Tsujyi.H,Hirano IV,Ohshima H,et al.Structural Variation of the Anterior and Posterior,Anulus Fibrous in the Development of Human Lumbalr Intervertebral Disc:A Risk Factor for Intervertebral Disc Ruptur.Spine 1993,18(2):202～216
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〔3〕Ebara S, Latrines J.C.,Setton A,et al.Tensile Properties of Nondegenerate Human Lumbar Anulus Fibroses.Spine 1996,21(4):452～461
〔4〕Paul B,Henk G.Change of Disc Height ,Riddle Disc Bulge,and Intradiscal Pressure from Discectomy. An Invert Investigation on Human Lumbar Discs. Spine.1991,16(6):641～646
〔5〕Rudert M,Tillnann B.Detection of Lymph and Blood Vessels in the Human Intervertebral Disc by Histochemical and Immunohistochemical Methods.Anat—anz.1993,175(3):237～240
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〔6〕Holm S, Maroudas A,Urban J.P..et al.Nutrition of the Intervertebral Disc.Solute Transport and Metabolism.Connect Tissue.RES 1981,8(2):101～119
〔7〕陈小亮，胡有谷.腰椎间盘的超微结构观察.中华骨科杂志.1990，10(2)：138～141
〔8〕Buckwalter JA.Spine Update.Aging and Degeneration of the Human Intervertebral Disc.Spine 1995,20(1):1307～1314
〔9〕胡有谷,吕振华,陈晓亮,等.腰椎间盘的细胞、胶原与弹性蛋白.中华骨科杂志.1997，17(12)：8～10
, http://www.100md.com 〔10〕John A, Thomas S,Fred N,et al.The Human Lumbar Intervertebral and Denaturation of the Extracellular Matrix with Growth, Maturation, Ageing ,and Degeneration. J. Clin. Invest. 1996,98(4):996～1003
〔11〕李书忠，胡有谷，陈培勋.腰椎间盘不同节段不同区域的胶原定量研究.中华外科杂志，1994，32(11):670～672
〔12〕Venn G, Sims T, Mason RM.Collagen Stability and Cross—linking in the Normal and Kyposcoliotic Mouse Intervertebral Disc. Biosci.Rep.1988,(8):315～322
, 百拇医药
〔13〕Bayliss Mt,Johnstone B, D'Brien JP.Proteoglycan Synthesis in the Human Intervertebral Disc Variation With Age, Region and Pathology. Spine .1988,13(9):972～981
〔14〕胡有谷，陈晓亮，季祥荣.腰椎间盘组织的三维结构观察.青岛医学院学报.1987，23(2)：1～5
〔15〕印金玉，胡有谷，夏精武，等.腰椎间盘弹性蛋白超微结构观察.中华骨科杂志.1998，18(3)：157～160
收稿日期：1999-04-13, http://www.100md.com