高 文，李 科，李雪萍，李 亚，宋 梅

    (1.西安医学院临床医学院，陕西 西安 710021；2.西安医学院第一附属医院，陕西 西安 710003)

    肌球蛋白轻链激酶(myosin light chain kinase，MLCK)是一种专门依赖Ca2+/CaM(钙调素)的蛋白激酶，广泛存在于骨骼肌、平滑肌、心肌以及哺乳动物非肌肉细胞中，通过催化肌球蛋白调节轻链(regulatory light chain of myosin，RLC)N 末端丝氨酸残基的磷酸化，可增强肌动蛋白激活的肌球蛋白ATP 酶活性，从而促进肌球蛋白和肌动蛋白之间的相互作用[1]。MLCK 在选择蛋白质底物方面存在显著特异性，RLC 是其唯一已知的生理底物。Ca2+/CaM 依赖的MLCK 磷酸化RLC 在细胞功能中起着不同作用[2，3]，例如平滑肌收缩的起始、骨骼肌和心肌收缩力的增强、血小板和内皮细胞的聚集收缩、成纤维细胞的收缩和分泌以及轴突生长锥的运动。本文将对MLCK 分型、结构及RLC 磷酸化在不同肌肉组织中的生物学作用进行阐述，旨在为相关疾病的临床诊疗新技术提供思路及理论依据。

    1 MLCK 的分型

    MLCK 是由4 种不同的激酶MLCK1，MLCK2，MLCK3 和MLCK4 组成，分别由4 种不同的基因MYLK1，MYLK2，MYLK3 和MYLK4 编码[4，5]。根据其肌肉类型的特异性表达和活动，MLCK1 被称为平滑肌MLCK(smooth muscle MLCK，smMLCK)，MLCK2被称为骨骼肌MLCK(skeletal muscle MLCK，skMLCK)，MLCK3 被称为心肌MLCK(cardiac muscle MLCK，cMLCK)，MLCK4 是最近才被发现的，基于其在心肌细胞中的选择性蛋白表达，可能是另一种心肌MLCK[4]。每块肌肉中存在着特定的MLCK，这种差异表明每块肌肉在体内的特殊作用，并有助于以不同的方式在每一个组织中进行不同的能量活动 ......