GPI-PLD调节CEA的释放对白血病HL-60细胞的增殖和凋亡的影响
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2012年2月1日
糖基化磷脂酰肌醇特异性磷脂酶D,HL-细胞,癌胚抗原
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袁宪宇 刘立鹏 沈运兰 唐建华 中南大学生物科学与技术学院生物化学系;长沙医学院;
【摘要】糖基化磷脂酰肌醇特异性磷脂酶D(glycosyl phosphatidyl inositol specific phospholipase D,GPI-PLD)是人体内唯一可水解细胞膜表面GPI结构、调节GPI锚定蛋白释放的酶.将GPI-PLD转染入急性粒细胞白血病(AGL)的HL-60细胞株,采用实时荧光定量PCR法和Western blot法确定转染后HL-60细胞内GPI-PLD的表达水平;并检测GPI-PLD活性;噻唑蓝(MTT)检测HL-60细胞的增殖;流式细胞仪检测HL-60细胞的凋亡.ELISA检测GPI锚定癌胚抗原(CEA)的表达和释放情况.转染GPI-PLD后,HL-60细胞株中GPI-PLD表达量与活性增加;MTT检测显示,GPI-PLD过表达后HL-60细胞株增殖生长受到抑制;流式检测证实HL-60细胞凋亡增加;且GPI锚定的蛋白质CEA释放增加.该结果提示GPI-PLD基因有抗肿瘤的作用,过表达GPI-PLD后能抑制HL-60细胞增殖且促进其凋亡,所涉机制可能与GPI-PLD释放GPI锚定蛋白,增强白血病细胞对补体杀伤的敏感性有关.
【关键词】 糖基化磷脂酰肌醇特异性磷脂酶D 白血病 HL-细胞 癌胚抗原
【基金】国家自然科学基金资助项目(30271456)
【分类号】R733.7
糖基化磷脂酰肌醇(glycosyl phosphatidyl in-ositol,GPI)锚定蛋白是Low等发现漂浮在脂双层膜“海洋”上的一种独特形式的蛋白质[1,2],是真核细胞表面蛋白质的主要锚定方式之一.它们与传统的跨膜型表面蛋白不同,不跨越细胞膜脂质双层,只通过其羧基末端的GPI结构锚定于细胞膜上
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