驱动蛋白的颈链结构与功能关系(3)
众所周知蛋白质与其周围的水分子可以形成水合层,图1B中我们只描绘了与颈链上氨基酸形成氢键的周围水分子以及束缚水。在水合层的水分子对颈链的结构和动力学行为产生着重要的影响。首先,它们可以和束缚水一样与颈链氨基酸直接形成氢键。在图1B中周围的水分子W1748虽然不是稳定的束缚水,但它与两个残基(Asn79、Asn334)形成3个氢键。这对于颈链的对接有着很大的促进作用;其次,疏水相互作用可以使体系的自由能进一步降低,疏水氨基酸在水环境中的疏水相互作用在对接过程中十分重要。颈链部分Ile327、Va1331、Va1333以及Leu335产生的疏水相互作用以及形成的疏水空间区域有效地促进了氢键的形成,同时使蛋白质内部的氢键免受水分子攻击。疏水相互作用在蛋白质运动过程中可能发挥的作用比我们想象的更重要,值得我们进一步深入研究 ......
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