王 蓓，唐艳斌，张 炎，王世杰，罗江钊，孟繁宇，任发政，丁钢强*

    (1 北京工商大学食品与健康学院 北京1000482 中国疾病预防控制中心营养与健康所 北京100050 3 甘肃农业大学食品科学与工程学院 兰州7300704 河北科技大学食品与生物学院 石家庄050018 5 中国食品科学技术学会 北京1000486 中国农业大学食品科学与营养工程学院 北京100083)

    牛乳被认为是自然界最完整的食物[1]，不仅是哺乳动物的营养来源，也是人类重要的营养来源[2]，它营养均衡、易于吸收，富含多种功能蛋白及小分子活性物质，如α-乳白蛋白、免疫球蛋白、乳铁蛋白、低聚糖、共轭亚油酸等。尤其是后疫情时代的到来，牛乳的营养功能受到社会各界的广泛认可，其中乳蛋白在乳的健康功能中发挥着重要的作用。2020年，国家卫生健康委员会发布《新型冠状病毒感染的肺炎防治营养膳食指导》，倡导人们食用各类乳及乳制品，通过摄入牛乳补充优质蛋白质。牛乳蛋白质包括乳清蛋白和酪蛋白，其中乳清蛋白包括α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、乳铁蛋白、骨桥蛋白、免疫球蛋白等，酪蛋白主要包括β-酪蛋白、κ-酪蛋白、αs1-酪蛋白、αs2-酪蛋白。有研究发现，乳清蛋白具有调节免疫、抑菌、调控乳糖吸收等丰富的生理功能，因此乳清蛋白被称为乳中的活性蛋白，这类活性蛋白对人体的新陈代谢、营养健康具有重要作用，也成为近年来科技界与产业界关注的热点。本文综述国内外牛乳乳清中活性蛋白的功能研究进展，探讨热加工处理对乳清蛋白的活性影响，旨在为我国牛乳乳清蛋白的功能活性基础研究以及乳功能基料的产业化提出新思路，为乳品行业技术创新指明方向。

    1 α-乳白蛋白

    α-乳白蛋白(也称α-乳清蛋白)由乳腺上皮细胞粗面内质网合成，是牛乳乳清含量第二多的蛋白质，约占总乳清蛋白的20%，在牛初乳中质量浓度约为3.0 g/L，在常乳中的质量浓度约为1.2 g/L[3]。α-乳白蛋白由123 个氨基酸残基组成，分子质量约为14.2 ku，等电点为4.2～4.5[4]。天然的α-乳白蛋白的结构由两个部分组成：1 个大的α-螺旋结构域和1 个小的β-折叠结构域，它们通过钙结合环连接[5-6]。其三级结构与溶菌酶相似。自然状态下，牛乳α-乳白蛋白是一种与钙结合紧密的单体球蛋白，每分子蛋白结合1 个Ca2+[7]。α-乳白蛋白调节乳糖的合成，通过促进葡萄糖与β-1，4-半乳糖基转移酶的结合，催化泌乳期间半乳糖向葡萄糖的转移，从而产生乳糖[8]。

    α-乳白蛋白具有很高的营养价值，它富含必需氨基酸——色氨酸(5.3%)、半胱氨酸(5.8%)、蛋氨酸(0.9%)等含硫氨基酸 ......