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编号:38804
卵白蛋白与绿原酸分子互作对蛋白结构及乳液稳定性的影响
http://www.100md.com 2022年11月22日 2022年第10期
残基,复合物,1材料与方法,1材料与试剂,2仪器与设备,3方法,4数据统计分析,2结果与分析,1荧光光谱分析,2同步荧光光谱分析,3表面疏水性分析,4圆二色谱分析,5红外光谱分析,6乳液粒径电位的变化,7乳
     温鹤迪,宁珍珍,李金铭,关 玉,贺家华,赵颂宁,刘静波,张 婷*

    (1 吉林省营养与功能食品重点实验室 长春 130062 2 吉林大学食品科学与工程学院 长春 130062)

    卵白蛋白(OVA)是蛋清蛋白中含量最高的蛋白质,占总蛋白含量的54%~63%,其分子质量为45 ku,由385 个氨基酸残基构成,等电点在4.5~4.8 之间[1]。OVA 是蛋清蛋白中唯一含有自由巯基的蛋白,具有优良的结构和生物活性以及易得性,能够有效调节多相体系的质地和结构[2]。同时,OVA 含有合适比例的疏水基团和亲水基团,可以快速吸附在油滴表面,从而形成良好的乳液[3]。与化学合成的乳化剂相比,蛋白质乳液更加安全、健康。稳定的蛋白质乳液体系可广泛用于食品、化妆品和医药领域。然而,当体系的温度、pH 值和离子强度等环境条件发生变化时,由于维持乳液稳定性的主要作用力被破坏,乳液会出现聚集、沉淀、析出、破乳等现象,使得产品稳定性下降[4-7]。Li 等[8]发现加热和环境pH 值会显著破坏OVA 乳液的稳定性,在60 ℃加热条件下,乳液会出现破乳现象,同时在到达等电点时会出现较大粒径,乳液发生聚集。Ozturk 等[9]发现环境pH 值和盐离子浓度显著影响乳清蛋白乳化体系的稳定性,在pH 值接近等电点时会发生明显分层,在盐离子浓度大于200 mmol/L 时,乳液也会出现稀薄的油脂分层。李宛蓉等[10]研究发现,乳清分离蛋白-稻米油Pickering 乳液热稳定性差,在盐离子环境下,粒径显著增大,稳定性降低。蛋白质乳液稳定性的降低,会严重影响其在食品工业中的应用。如何有效提升蛋白质乳液的稳定性,是当前研究的热点问题。

    研究表明,在乳液体系中添加多酚类化合物,可促使多酚-蛋白复合物的形成,从而提高蛋白质乳液的稳定性。多酚是植物体内的次级代谢产物,是具有不同数量羟基芳香环化合物的统称,广泛存在于水果、蔬菜、茶、豆科类以及中草药等植物内[11]。多酚与蛋白质分子间发生氢键、疏水相互作用,π 键、离子键和共价键等多种相互作用[12]。多酚种类及结构导致的蛋白结合能力和结合方式的变化,极大地影响蛋白质-多酚复合物的乳化稳定性等加工功能特性[13]。顾璐萍[3]利用儿茶素修饰蛋清蛋白并制备儿茶素-蛋清蛋白接枝物乳液,发现该乳液体系具有良好的耐热性,50~90 ℃处理时乳液粒径变化较小,液滴分散性良好;物理稳定性更高,不易聚集;盐离子稳定性也有较好地提升,在100 mmol/L 浓度下才开始出现粒径急剧增加的现象。Chen 等[14]制备OVA-单宁酸(TA)复合物 ......

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