王丹凤，薛舒苑，周学府，钟 宇，郑远荣，邓 云*

    (1 上海交通大学农业与生物学院 上海 201100 2 内蒙古农业大学 呼和浩特 010018 3 乳业生物技术国家重点实验室 上海乳业生物工程技术研究中心光明乳业股份有限公司乳业研究院 上海 200436)

    酪蛋白(Casein)占牛奶蛋白的80%左右，是牛奶中最主要的蛋白质，由αs1-、αs2-、β-和κ-casein 组成，分子质量在19～24 ku 之间，具有独特的结构和功能特性。酪蛋白是牛奶的主要过敏原，其中αs1-casein 致敏性最强，牛奶过敏人群中约有65%对αs1-casein 过敏[1]。对αs1-casein 的致敏性及降低其致敏性研究至今仍是热点[2-5]。

    汉麻籽蛋白(Hemp protein isolate，HPI)由70%左右的麻仁球蛋白和30%左右的白蛋白组成，是一种新兴的植物蛋白源。研究显示，白蛋白比麻仁球蛋白的二级结构更有序[6]。HPI 包含所有必需氨基酸(EAA)[7]，必需氨基酸指数(>80)显著高于其它植物蛋白，如板栗蛋白(76～79)、藜麦种子蛋白(79)[8]。此外，HPI 几乎没有致敏性且抗营养因子含量极低，有助于其在食品工业中的广泛应用[9]。

    食品配方中植物蛋白替代动物蛋白已成为重要趋势[10]。HPI 因独特的营养特性和低致敏性而被认为是酪蛋白优良的替代品[11]。然而，HPI 较差的溶解性和加工特性使其简单地替换酪蛋白会对食品品质产生不利影响。如何降低HPI 对其替代后的动植物蛋白复合体系的影响鲜有报道。谷氨酰胺转氨酶(TG 酶)能诱导蛋白质分子间或分子内的共价交联，进而修饰蛋白特性[12]。通过TG 酶强化酪蛋白与HPI 间的相互作用，以实现HPI 对酪蛋白的部分替代，具有降低HPI 对食品体系不利影响的潜力。本团队前期研究已证实Casein-HPI复合物具有更强的乳化性、凝胶性，而交联降低了复合物的抗氧化性。本文采用响应面法优化Casein-HPI 复合物的制备工艺，目的是制备具有最优乳化活性、凝胶持水率和抗氧化性保留率的复合蛋白。考察最优工艺下制备的复合物的体外消化率、致敏性、微观结构，旨在为实现HPI 替代或部分替代酪蛋白提供理论依据。

    1 材料与方法

    1.1 主要材料与试剂

    汉麻籽，巴马十琅生态农业有限公司。

    酪蛋白(C3400-500 g)，上海Sigma 公司。胃蛋白酶、胰蛋白酶，国药集团化学试剂有限公司；谷氨酰胺转氨酶，江苏一鸣生物股份有限公司 ......