吕中华，陈逸伦，耿晓雯，程庆强，王高坤，任艺虹

    (解放军总医院心血管内科，北京100853)

    CC趋化因子7(Chemokine C-C motif ligand 7，CCL7)又称单核细胞趋化蛋白3(monocyte chemotactic protein-3，MCP-3)，广泛存在于单核细胞、肿瘤细胞及成纤维细胞中。在人骨肉瘤细胞的培养上清液中发现，其与 CCL2(MCP-1)、CCL8(MCP-2)有60%～71%的同源性。因其单核细胞趋化作用，被命名为 MCP-3，后被重命名为 CCL7。本文将对CCL7的结构、免疫调节作用、损伤修复作用、与肝素的作用、促纤维化作用等方面进行综述。

    1 CCL7的结构

    1.1 基因结构

    CCL7基因位于人第17号染色体(17q11.2-12)32，全长2017 bp，包含3个外显子和2个内含子。第1个外显子编码5’端的非编码区、N端信号肽和其前2个氨基酸;第2个外显子编码第3至42个氨基酸残基;第3个外显子编码C末端和3’端非编码区，此区域是多聚腺氨酸信号序列且富含AT序列。CCL7启动子上含有快速转录基因特征性的TATA盒结构，控制转录活性，也含有如CAAT盒、AP-1、Ets等序列。

    1.2 蛋白结构

    人CCL7基因转录形成长约815 bp的mRNA，进一步翻译为含有99个氨基酸的多肽。进入内质网后其N端的23个氨基酸被裂解，形成含有76个氨基酸的成熟蛋白。因糖基化水平的不同分子量区间为11～18 ku。糖基化是CCL7的重要加工步骤，开始于内质网，终止于高尔基体。因糖基化后存在4种分型，考虑CCL7除N端糖基化位点(Asn6Thr7Ser8)外还可能存在多个潜在的 O端糖基化位点[1]。CCL7的N端为1个焦谷氨酸残基，可使蛋白在埃德曼降解过程中保持稳定[2]。磁共振检测显示CCL7的分子结构包括3个β片层和1个α螺旋结构[3]。CCL7与其他趋化因子不同主要表现在:(1)多数趋化因子在浓度高时以非单体形式出现，CCL7在高浓度(2～20 mg/ml)状态也以单体形式存在;(2)多数趋化因子可被丝氨酸蛋白酶降解，而CCL7因有焦谷氨酸残基保护而不被降解，但其会被明胶酶A(MMP-2)灭活。

    2 CCL7的受体

    目前研究证实CCL7可与细胞膜上的CCR1、CCR2、CCR3及CCR5受体特异性结合并进一步传递信号来发挥趋化作用[4，5]。CCR1 是首个被分离出的CC趋化因子受体 ......