整合素β1-FAK-Ras-MAPK信号转导通路与肿瘤关系的相关研究进展(2)
3 FAK-Ras-MAPK通路的组成及转导机制FAK是酪氨酸激酶和整合素介导的信号通路中的重要成员[10]，其N-端区可连接到整合素β1的胞浆区，当细胞外基质(extracellular matrix，ECM)或细胞黏附分子等配基与整合素β1胞外区结合后，可引起整合素β1在焦点复合物聚集，通过整合素β1-talin，talin-FAK间的相互作用导致多个FAK分子聚集到焦点黏附物处，而后FAK之间相互磷酸化而被激活。Src蛋白激酶是一种酪氨酸蛋白激酶，可通过正向调节自身磷酸化位点Tyr416和负向调节的磷酸化位点Tyr527来控制自身的激活和失活。Ras蛋白属于具有GTP酶活性的GTP结合蛋白，它有两种状态，结合GTP时为活化状态，结合GDP时为失活状态，Ras基因可编码出H-Ras、N-Ras、K-RasA和K-RasB 4种蛋白[11]，其氨基酸序列高度保守，这些高度保守的结构域包含GTP及效应因子的结合域。MAPK是存在于细胞内的一类丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，在所有真核细胞上都表达。目前研究认为：MAPK信号通路由4条平行的信号转导通路组成 ......
您现在查看是摘要页，全文长 4351 字符。