嗜酸氧化亚铁硫杆菌的谷胱甘肽还原酶的结构模建和底物分子对接
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摘要：极端环境微生物嗜酸氧化亚铁硫杆菌的谷胱甘肽还原酶(GR)可能在它的抵抗极端酸性，有毒和氧化性的生物浸出环境中发挥至关重要的作用。通过同源模建技术和分子动力学模拟，它的一个三维结构被构建，优化和检验了，获得的结构被进一步用于搜索绑定位点，跟辅因子黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和底物谷胱甘肽(GSSG)进行分子柔性对接，并以此识别关键残基，对接结果显示，位于活性残基cys42和Cys47之间的二硫键夹在FAD的活性位点和底物GSSG的二硫键之间。它们之间的距离非常靠近，这跟底物反应机理的初始步骤的情况十分一致。相互作用能表明8个酶中残基cys42，cys47，G1u443B，Glu444B，His438B，ser14，Thr447B和Llys51是固定或激活GSSG的关键残基，这跟以前的实验事实相吻合。此外，根据相互作用能我们还新发现7个重要残基(Arg449B，Pro439B，Thr440B，Thr310，Va143，Gly46dndVal48)。所有这些残基在其它物种中的相应物中也都是保守的。这些结果有助于进一步的实验研究和理解其催化机理，进而揭示这种细菌的抗毒机理。服务于工业应用。
关键词：谷胱甘肽还原酶；嗜酸氧化亚铁硫杆菌；同源模建；分子动力学；分子对接；黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)；氧化型谷胱甘肽(GSSG)
中图分类号：Q554+.9 文献标识码：B 文章编号：1673—6273(2009)03—401—06
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