李 德，金 圣，黄文华，李姝瑜，孙 洁，朴俊杰 ?

    (1. 延边大学医学院，吉林 延吉 133000；2. 延边大学医学院病理教研室，吉林 延吉 133000)

    热休克蛋白75 (glucose-regulated protein 75, GRP75)又叫做mtHSP70/PBP74/Mortalin，是热休克蛋白70(heat shock protein 70, HSP 70)的家族成员之一。目前的研究显示，GRP75可参与调控细胞的多种生理功能，包括细胞存活、胞内转运、细胞增殖、稳定细胞骨架、应激反应以及线粒体合成等。此外，GRP75可能在NSCLC的发生发展中也发挥一定的作用。

    1 GRP75的分子结构

    GRP75最早由Wadhwa于1993年在ICR(CD-1)小鼠的胚胎成纤维细胞中被分离出来的[1]。根据互补DNA及同源性的相关研究可将其归入Hsp70家族。基于p66mot-1的致死性特点，其又被称为致死蛋白Mortalin。GRP75基因定位于5q31-1染色体，全长约为20 kb，由17个外显子和16个内含子构成，其相对分子质量为74 KDa。GRP75具有高保守性，人类的GRP75序列与鼠科动物GRP75序列的同源性均约为98%。鼠科动物的GRP75有两种异构体，即mot-1和mot-2。mot-1与mot-2有着截然不同的功能。例如，mot-1可以引起细胞的衰老，而mot-2可以引起细胞的恶性演进。在人源性细胞中，GRP75只有一种cDNA编码，其功能与鼠源性的mot-2相似。转录成熟的GRP75-mRNA全长约为3506 bp ......