西医综合笔记考研 .doc
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生物 化 学
结构
理化性质
功能
Chapter1蛋白质
一、分子组成：1、特别元素N：每g氮=6.25g蛋白质
基本组成单位：aa
NH2
︱
氨基酸：R-C-COOH
︱
H
①带-OH的aa：丝、苏、酪、(化学修饰)
②含疏基的aa：半胱氨酸(酶的活性中心、有保护作用)(谷胱期太)
③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸(带负电荷)
④碱性aa：精、赖、组(解离带正电荷)
二、aa的理化性质：
①两性解离：aa的等电点(PI)PH
PH=PI，成为兼性离子，是电中性
PH>PI，解离为阴离子
举例PI1=4.0PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间
②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm
三、aa的生理功能：
①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键
②多肽链有方向性，由N端→C端(α-氨基，α-羧基)
例：小肽NH2-精一天冬-甘-谷-COOH室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH
③肽键平面：
四、蛋白质的分子结构
1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构
2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠
β-转角无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。
3、三级结构：特点为(1)形状呈现椭圆形、球形(2)空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与(3)使疏水集团位于内部，亲力
集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构：两个(或以上)是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的
蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级(或以上)的结构。
五、蛋白质的理化性质：
1、 两性触离：兼性、同样有PI
2、 紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量
3、 大分子物质
4、 沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的
两个稳定因素：水合膜和表面电荷。强电解质(如Nacl)可以抑制弱电触质触离也可以吸收弱电触质的水、使之沉淀，即盐析
六、Pr的分离和纯化
1、 利用分子量：分子筛、离心、透析变性后：①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性增加，易被水解③对化学试剂反应性↑
2、 利用电荷：电泳、层析、变性(denaturatcon)-不涉及-级洁构
变性的pr容易沉淀，沉淀的pr不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法：是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙酮)-80℃
七、pr的功能和结构的关系
分子病--- 一级结构发生改变影响其功能，如镰刀形RBC
chepter2、核酸
一、分类 1、DNA：有基因组DNA，线粒体DNA两种，是遗传信息的携带者
2、RNAMRNA：蛋白质合成的模板，指导pr合成
tRNA：将AA转运至核蛋白体
rRNA：与pr结合在一起，成核蛋白体，为pr合成提供场所
二、组成、1、DNA的核酸(dNTP)、A、T、G、C脱氧核糖磷的一样
2、RNA的--(NTP) A、U、G、C 核糖
特点：①主键是一3`，5`磷的二酯键②方向性：由5`端→3`端游离羟基
三、DNA
(1)DNA一级结构：
核苷酸的排列顺序即碱基排列顺序，蕴藏遗传密码。遗传信息就在此处
(2)DNA二级结构-双螺旋结构：①[A]=[T][G]=[C]②碱基无组织器官
特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变。
例：从大脑取出一段DNA，在上列哪种组织中找出同源系列(可以杂交)
①人肝②猪脑③狗肺④狼心⑤猪肝 答案为1
DNA是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，按A=T，C=G配对存在，直向相反，疏水性堆程力5`-AACGCT-3互补链是{3'-TTGCGA-5'或5'-AGCGTT-3}'
(3)DNA的三极结构双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋，并且在pr
四、RNA：参与下组成核小体，然后进一步折叠压缩于染色体内，故核小体是染色体基本单位
1、mRNA：7甲基鸟甘帽子，5`端，尾巴、PolgA、3`端(多聚腺苷酸)(转录后又加上去的)
2、tRNA：二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、rRNA：与核糖体pr共同组成核糖体
DNA和RNA的区别：①总体上RNA为单链，DNA为双链②RNA中，mRNA最重要，量最少(1%-2%)，半衰期最短，tRNA合量介于两者之间，但含稀有碱基最多，rRNA 合量最多
五、核酸理化性质
1、 在260nm有紫交战吸收峰值
2、 高分子物质
3、 核酸的变性：DNA：氢键被打断
解链温度(Tm)：核酸分子内双链解开50%，增色效应/高色效应
① Tm值取决于G+C比例，成正此，同时②与DNA长度有关
DNA变性的复性：解开的单链重新聚合，条件是溶液浓度慢慢降低
但在冰浴中是不能复性的，称为退火，减色效应
六、杂交的条件及其意义及应用
七、核酶：具有酶催化活性的核酸
核酸酶能够水解核酸的酶
Chapter 3酶
一、酶的化学本质：大部分为pr、少数为RNA、即核酶。
单纯酶：仅有aa残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子{辅酶：透析、超滤能辅基 不解除}
活性中心：与酶的催化性密切相关的空间区或，这些区域的结构称为必需基团。并不是所有的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质
同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶
例：丙酮酸 乳酸脱氢酶乳酸到肝脏乳酸脱氢酸丙酮酸糖异生
用工酶
变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶，(变构调节)
调节亚基和催化亚基别构激活
调节部位和催化部位别构抑制
变物酶常在反应开始表现，为关键酶，限速酶。
二、酶的调节方式
1、 快调节：(1)通过别构调节(2)化学修饰(最常见的为磷酸化与去磷酸化)(3)不涉及共价键改变(4)涉及到共价键改变(5)常有放大作用
2、 慢调节：
三、酶的催化反应特点：
(1)效率高，能降低反应的活化能
(2)特异性高
四、酶反应动力学：
1、底物浓度，对反应速度的影响：米一曼氏方程
V＝
KM反应酶和底物的亲合力，KM定，则亲合力低，反之亦然。
(1)当[S]
(2)当[S]>KM时，V＝Vma
(3)当V＝1/2Vmax，Km＝[S]
2、酶浓度：
3、温度：最适温度(反应速度最快)
4、PH值：最适PH值(反应速度最快)
5、激活剂：使酶活性增加
6、抑制剂：可逆抑制和不可逆抑制
可逆抑制最重要，又分为1竞争性抑制，抑制剂与底物共同竞争酶的性中心，此时常有相似结构，此时KM值增大。Vmax可以不变。
决定Vmax
I+E+S→ESE+P
2、非竞争性抑制：抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性，KM值不变(有增大，有减小)Vmax减小。
I+E+S→ES+I →E+P
3、反竞争性抑制，抑制剂与中间物(ES)结合，KM值下降，Vmax下降，E+S→ES+I→E+P
常考点：(1)只有PH，T才有最适条件影响酶促反应。
(2)常考抑制剂在不同类型中KM，Vmax的变化
Chapter4糖代谢
分解代谢最重要
合成代谢
调节
生理意义
一、葡萄糖的分解途径：
(一)无氧酵解：无氧情况下，产生乳酸，提供少量能量
1、关键酶：已糖激酶，6-磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶，(1)催化反应都是不可逆反应，单向反应，(2)关键E语性常较低，多为限速E。
2、进行的部位：胞液(特别，大部分多在线粒体中进行)
3、消耗能量：2ATP
生成能量：4ATP
4、重要的中间产物：磷酸二羟丙酮：葡萄糖和甘油的交汇点
5、在特殊情况(病理，肺心病，长跑，高原)在特殊的细胞(水质细胞RBC)里起作用。
(二)有氧氧化，有氧的情况下，机体ATP主要来源，途径。
前阶段相同，丙酮酸在丙酮酸脱氯酶作用下→乙酰COA
三羧酸循环：(1)有4次脱氢3次以NAD+→NADH→3ATP
1次FAD→FADH2→2ATP
(2)底物水平磷酸化琥珀酸COA→琥珀酸：GOP+PI→GTP
底物在分解时将能量传给ADP使→ATP
琥珀酸COA，1.3一二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮的是高能底物，(3)重要的转变反应
(4)三大营养物质转换的枢纽，同时是共同的代谢通路。
COA是联结三大营养的物质代谢的枢纽。
例：下列哪些物质直接参与三羧酸循环：ABCEF
(A)FAD(B)草酰乙酸(C)α一酮戊二酸(D)ADP(E)PI(F)GOP
(三)磷酸戊糖途径(HMPS)过程不看
1、主要作用：(1)不是直接提供能量，而是提供大量NADPH+H为供氢体
(2)为核酸的生物合成提供核糖，提供5-磷酸核糖
2、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
3、NADPH的意义：(1)机体最主要的供氢体，为物质还原提供H
(2)维持还原型谷胱苷肽(GSH)的含量，利用疏基，还原超氧化物
GSH+GSH→GSSG(氧化型)+H20(由GSH还原酶参与)
例："蚕豆病"的原因是体内缺点关键E：6-磷酸葡萄脱氢E
(3)参与机体生物转化作用
NND参与呼吸链，提供ATP，NADPH+H+不参与
例：能为核苷酸酸提供原料，5-磷酸粒糖
合成反应，有ATP参与，称合成酶，无ATP参与，称合酶
二、糖原合成与分解：
保持血糖浓度维持相对稳定的途径
(一)1、糖原合成的部位，肝脏和肌肉
2、糖原合成的关键E：糖原合酶{磷酸化，活性降低；去磷酸化，活性升高}
3、重有中间物质：UDPG葡萄糖的活化形式，或称为活性葡萄糖
4、机体能量合成代谢的主要形式ATP，尚有GTP、CTP、UTP，其中UTP参与糖原的合成
其中UTP参与糖原的合成
(二)1、糖原分解的关键E：糖原磷酸化酶
2、糖原分解的部位， 肝脏(肌肉不能直接分解糖原，因为缺乏)
G-6磷酸酶，入不能直接补充血糖浓度，肌肉分解糖原指无氧酵解。
糖原上一个葡萄糖残基在肌肉分解后产生3分子ATP
三、糖异生(非糖物质转变为糖)：糖无氧分解的逆过程，克服了3个能障.即
1、意义：长期饥饿时，增强补充血糖
2、糖异性的四个关键E
3、中间产物质都可糖异生产生G
大部分：分解：线为体，但G的无氧酵解在胞液进行
合成：胞液
Chaper5脂代谢
类脂：固醇，酯，磷脂及糖酯
甘油三酯： 分解
一、甘油三酯的合成与分解
(一)分解，甘油三酯甘油三酯脂肪E(关键E)甘油+脂肪酸
该脂肪酶：激素敏感的脂肪酶，易受激素调节，如肾上腺素紧张
Chaper 6 生物氧化
有关能量的来源途径：(1)底物水平磷酸化，直接将代谢分子中的能量转移至ADP(GGDP)，生成ATP(GDP)，三步反应；(2)氧化磷酸化，提供能量更多.
一、氧化磷酸化:代谢物经氧化分解释放能量,从而偶联ADP磷酸化,产生ATP,电势能-化学能
1、呼吸链的排列顺序
2、两条呼吸链的组成
3、糖耦联磷酸化部位
4、P/0比值；消耗P和O的比值,即生成ATP摩尔数;NADH：P/0＝3FADH：P/0＝2
5、氯化磷酸化的调节，ADP/ATP下降时，ATP多，氯化磷酸化减强
二、ATP能量储存，转运的枢纽，GTP、UTP、CTP能量都来自ATP
磷酸肌酶可以作为主能化合物，是能量的一种储存形式，但不能直接供能，磷酸肌酸提供
磷酸烯醇式丙酮酸:乙酰磷酸,乙酰COA
DATP DGTP DUTPDCTP不能放能，故不是分解化合物
Chephter7氨基酸代谢
一、一般代谢：指AA的脱氨基作用。少量的脱羧可以生成有活性的物质。
1、方式：(1)谷aa脱H酶，(2)转氯基
转氨基作用(1)只渗入氨量的转移，不渗及脱落
(2)转氨酶的辅E是磷磷吡哆醛(胺)由VitB6转化而来。......（后略) ......
生物 化 学
结构
理化性质
功能
Chapter1蛋白质
一、分子组成：1、特别元素N：每g氮=6.25g蛋白质
基本组成单位：aa
NH2
︱
氨基酸：R-C-COOH
︱
H
①带-OH的aa：丝、苏、酪、(化学修饰)
②含疏基的aa：半胱氨酸(酶的活性中心、有保护作用)(谷胱期太)
③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸(带负电荷)
④碱性aa：精、赖、组(解离带正电荷)
二、aa的理化性质：
①两性解离：aa的等电点(PI)PH
PH=PI，成为兼性离子，是电中性
PH>PI，解离为阴离子
举例PI1=4.0PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间
②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm
三、aa的生理功能：
①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键
②多肽链有方向性，由N端→C端(α-氨基，α-羧基)
例：小肽NH2-精一天冬-甘-谷-COOH室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH
③肽键平面：
四、蛋白质的分子结构
1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构
2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠
β-转角无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。
3、三级结构：特点为(1)形状呈现椭圆形、球形(2)空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与(3)使疏水集团位于内部，亲力
集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构：两个(或以上)是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的
蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级(或以上)的结构。
五、蛋白质的理化性质：
1、 两性触离：兼性、同样有PI
2、 紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量
3、 大分子物质
4、 沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的
两个稳定因素：水合膜和表面电荷。强电解质(如Nacl)可以抑制弱电触质触离也可以吸收弱电触质的水、使之沉淀，即盐析
六、Pr的分离和纯化
1、 利用分子量：分子筛、离心、透析变性后：①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性增加，易被水解③对化学试剂反应性↑
2、 利用电荷：电泳、层析、变性(denaturatcon)-不涉及-级洁构
变性的pr容易沉淀，沉淀的pr不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法：是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙酮)-80℃
七、pr的功能和结构的关系
分子病--- 一级结构发生改变影响其功能，如镰刀形RBC
chepter2、核酸
一、分类 1、DNA：有基因组DNA，线粒体DNA两种，是遗传信息的携带者
2、RNAMRNA：蛋白质合成的模板，指导pr合成
tRNA：将AA转运至核蛋白体
rRNA：与pr结合在一起，成核蛋白体，为pr合成提供场所
二、组成、1、DNA的核酸(dNTP)、A、T、G、C脱氧核糖磷的一样
2、RNA的--(NTP) A、U、G、C 核糖
特点：①主键是一3`，5`磷的二酯键②方向性：由5`端→3`端游离羟基
三、DNA
(1)DNA一级结构：
核苷酸的排列顺序即碱基排列顺序，蕴藏遗传密码。遗传信息就在此处
(2)DNA二级结构-双螺旋结构：①[A]=[T][G]=[C]②碱基无组织器官
特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变。
例：从大脑取出一段DNA，在上列哪种组织中找出同源系列(可以杂交)
①人肝②猪脑③狗肺④狼心⑤猪肝 答案为1
DNA是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，按A=T，C=G配对存在，直向相反，疏水性堆程力5`-AACGCT-3互补链是{3'-TTGCGA-5'或5'-AGCGTT-3}'
(3)DNA的三极结构双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋，并且在pr
四、RNA：参与下组成核小体，然后进一步折叠压缩于染色体内，故核小体是染色体基本单位
1、mRNA：7甲基鸟甘帽子，5`端，尾巴、PolgA、3`端(多聚腺苷酸)(转录后又加上去的)
2、tRNA：二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、rRNA：与核糖体pr共同组成核糖体
DNA和RNA的区别：①总体上RNA为单链，DNA为双链②RNA中，mRNA最重要，量最少(1%-2%)，半衰期最短，tRNA合量介于两者之间，但含稀有碱基最多，rRNA 合量最多
五、核酸理化性质
1、 在260nm有紫交战吸收峰值
2、 高分子物质
3、 核酸的变性：DNA：氢键被打断
解链温度(Tm)：核酸分子内双链解开50%，增色效应/高色效应
① Tm值取决于G+C比例，成正此，同时②与DNA长度有关
DNA变性的复性：解开的单链重新聚合，条件是溶液浓度慢慢降低
但在冰浴中是不能复性的，称为退火，减色效应
六、杂交的条件及其意义及应用
七、核酶：具有酶催化活性的核酸
核酸酶能够水解核酸的酶
Chapter 3酶
一、酶的化学本质：大部分为pr、少数为RNA、即核酶。
单纯酶：仅有aa残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子{辅酶：透析、超滤能辅基 不解除}
活性中心：与酶的催化性密切相关的空间区或，这些区域的结构称为必需基团。并不是所有的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质
同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶
例：丙酮酸 乳酸脱氢酶乳酸到肝脏乳酸脱氢酸丙酮酸糖异生
用工酶
变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶，(变构调节)
调节亚基和催化亚基别构激活
调节部位和催化部位别构抑制
变物酶常在反应开始表现，为关键酶，限速酶。
二、酶的调节方式
1、 快调节：(1)通过别构调节(2)化学修饰(最常见的为磷酸化与去磷酸化)(3)不涉及共价键改变(4)涉及到共价键改变(5)常有放大作用
2、 慢调节：
三、酶的催化反应特点：
(1)效率高，能降低反应的活化能
(2)特异性高
四、酶反应动力学：
1、底物浓度，对反应速度的影响：米一曼氏方程
V＝
KM反应酶和底物的亲合力，KM定，则亲合力低，反之亦然。
(1)当[S]
(2)当[S]>KM时，V＝Vma
(3)当V＝1/2Vmax，Km＝[S]
2、酶浓度：
3、温度：最适温度(反应速度最快)
4、PH值：最适PH值(反应速度最快)
5、激活剂：使酶活性增加
6、抑制剂：可逆抑制和不可逆抑制
可逆抑制最重要，又分为1竞争性抑制，抑制剂与底物共同竞争酶的性中心，此时常有相似结构，此时KM值增大。Vmax可以不变。
决定Vmax
I+E+S→ESE+P
2、非竞争性抑制：抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性，KM值不变(有增大，有减小)Vmax减小。
I+E+S→ES+I →E+P
3、反竞争性抑制，抑制剂与中间物(ES)结合，KM值下降，Vmax下降，E+S→ES+I→E+P
常考点：(1)只有PH，T才有最适条件影响酶促反应。
(2)常考抑制剂在不同类型中KM，Vmax的变化
Chapter4糖代谢
分解代谢最重要
合成代谢
调节
生理意义
一、葡萄糖的分解途径：
(一)无氧酵解：无氧情况下，产生乳酸，提供少量能量
1、关键酶：已糖激酶，6-磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶，(1)催化反应都是不可逆反应，单向反应，(2)关键E语性常较低，多为限速E。
2、进行的部位：胞液(特别，大部分多在线粒体中进行)
3、消耗能量：2ATP
生成能量：4ATP
4、重要的中间产物：磷酸二羟丙酮：葡萄糖和甘油的交汇点
5、在特殊情况(病理，肺心病，长跑，高原)在特殊的细胞(水质细胞RBC)里起作用。
(二)有氧氧化，有氧的情况下，机体ATP主要来源，途径。
前阶段相同，丙酮酸在丙酮酸脱氯酶作用下→乙酰COA
三羧酸循环：(1)有4次脱氢3次以NAD+→NADH→3ATP
1次FAD→FADH2→2ATP
(2)底物水平磷酸化琥珀酸COA→琥珀酸：GOP+PI→GTP
底物在分解时将能量传给ADP使→ATP
琥珀酸COA，1.3一二磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮的是高能底物，(3)重要的转变反应
(4)三大营养物质转换的枢纽，同时是共同的代谢通路。
COA是联结三大营养的物质代谢的枢纽。
例：下列哪些物质直接参与三羧酸循环：ABCEF
(A)FAD(B)草酰乙酸(C)α一酮戊二酸(D)ADP(E)PI(F)GOP
(三)磷酸戊糖途径(HMPS)过程不看
1、主要作用：(1)不是直接提供能量，而是提供大量NADPH+H为供氢体
(2)为核酸的生物合成提供核糖，提供5-磷酸核糖
2、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶
3、NADPH的意义：(1)机体最主要的供氢体，为物质还原提供H
(2)维持还原型谷胱苷肽(GSH)的含量，利用疏基，还原超氧化物
GSH+GSH→GSSG(氧化型)+H20(由GSH还原酶参与)
例："蚕豆病"的原因是体内缺点关键E：6-磷酸葡萄脱氢E
(3)参与机体生物转化作用
NND参与呼吸链，提供ATP，NADPH+H+不参与
例：能为核苷酸酸提供原料，5-磷酸粒糖
合成反应，有ATP参与，称合成酶，无ATP参与，称合酶
二、糖原合成与分解：
保持血糖浓度维持相对稳定的途径
(一)1、糖原合成的部位，肝脏和肌肉
2、糖原合成的关键E：糖原合酶{磷酸化，活性降低；去磷酸化，活性升高}
3、重有中间物质：UDPG葡萄糖的活化形式，或称为活性葡萄糖
4、机体能量合成代谢的主要形式ATP，尚有GTP、CTP、UTP，其中UTP参与糖原的合成
其中UTP参与糖原的合成
(二)1、糖原分解的关键E：糖原磷酸化酶
2、糖原分解的部位， 肝脏(肌肉不能直接分解糖原，因为缺乏)
G-6磷酸酶，入不能直接补充血糖浓度，肌肉分解糖原指无氧酵解。
糖原上一个葡萄糖残基在肌肉分解后产生3分子ATP
三、糖异生(非糖物质转变为糖)：糖无氧分解的逆过程，克服了3个能障.即
1、意义：长期饥饿时，增强补充血糖
2、糖异性的四个关键E
3、中间产物质都可糖异生产生G
大部分：分解：线为体，但G的无氧酵解在胞液进行
合成：胞液
Chaper5脂代谢
类脂：固醇，酯，磷脂及糖酯
甘油三酯： 分解
一、甘油三酯的合成与分解
(一)分解，甘油三酯甘油三酯脂肪E(关键E)甘油+脂肪酸
该脂肪酶：激素敏感的脂肪酶，易受激素调节，如肾上腺素紧张
Chaper 6 生物氧化
有关能量的来源途径：(1)底物水平磷酸化，直接将代谢分子中的能量转移至ADP(GGDP)，生成ATP(GDP)，三步反应；(2)氧化磷酸化，提供能量更多.
一、氧化磷酸化:代谢物经氧化分解释放能量,从而偶联ADP磷酸化,产生ATP,电势能-化学能
1、呼吸链的排列顺序
2、两条呼吸链的组成
3、糖耦联磷酸化部位
4、P/0比值；消耗P和O的比值,即生成ATP摩尔数;NADH：P/0＝3FADH：P/0＝2
5、氯化磷酸化的调节，ADP/ATP下降时，ATP多，氯化磷酸化减强
二、ATP能量储存，转运的枢纽，GTP、UTP、CTP能量都来自ATP
磷酸肌酶可以作为主能化合物，是能量的一种储存形式，但不能直接供能，磷酸肌酸提供
磷酸烯醇式丙酮酸:乙酰磷酸,乙酰COA
DATP DGTP DUTPDCTP不能放能，故不是分解化合物
Chephter7氨基酸代谢
一、一般代谢：指AA的脱氨基作用。少量的脱羧可以生成有活性的物质。
1、方式：(1)谷aa脱H酶，(2)转氯基
转氨基作用(1)只渗入氨量的转移，不渗及脱落
(2)转氨酶的辅E是磷磷吡哆醛(胺)由VitB6转化而来。......（后略) ......
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